圆弧青霉碱性脂肪酶的分离纯化和特性
Sheng wu hua xue yu sheng wu wu li xue bao Acta biochimica et biophysica Sinica（1999）
摘要
圆弧青霉突变株PG37发酵液经离心、硫酸铵盐析、疏水层析、阴离子交换层析和凝胶过滤分离纯化得到了比活性为每毫克蛋白质5 200 u的碱性脂肪酶,纯化倍数16.5,得率33.2%,在聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)上均呈现单一蛋白质条带.SDS-PAGE和凝胶过滤分别测得酶的分子量为27.5 kD和29 kD,表明该酶以单体形式存在.N末端10个氨基酸的序列测定结果为ATADAAAFPD,与已知的碱性脂肪酶的N末端序列没有同源性.酶学特性研究结果表明,该酶的最适作用温度为25℃,在30℃以下稳定,40℃处理20 min仅残留30%酶活性;pH稳定范围在6.5～10.5,最适pH为10.0.低浓度的碱性蛋白酶对PG37碱性脂肪酶活性的影响较小,可同时添加在洗涤剂中.
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关键词
alkaline lipase,n-terminal amino acid sequence,penicillium cyclopium,purification and characterization
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