Spektroskopische Eigenschaften eines biologisch‐relevanten [Fe₂(μ‐O)₂] Diamond‐Core‐Motivs mit einem kurzen Eisen‐Eisen‐Abstand

Abstract Dieisen‐Kofaktoren in Enzymen vollziehen diverse anspruchsvolle Transformationen. Die Strukturen hoch‐valenter Intermediate ( Q in der löslichen Methanmonooxygenase und X in der Ribonukleotidreduktase) sind Gegenstand aktueller Diskussionen, seit Fe‐Fe‐Abstände von 2.1–3.4 Å eine Zuordnung zu geöffneten und geschlossen Kernen mit verbrückenden oder terminalen Oxido‐Gruppen in den aktiven Zentren ermöglichen. In dieser Studie berichten wir die kristallografische und spektroskopische Charakterisierung eines Fe III 2 (μ‐O) 2 ‐Komplexes ( 2 ) mit tetraedrischen (4C) Zentren sowie einem geringen Fe‐Fe‐Abstand (2.52 Å), der in Lösungsmitteln beständig ist. 2 zeigt eine große Fe‐K‐Vorkanten‐Intensität. Diese resultiert aus der starken Asymmetrie an den T D ‐Fe III ‐Zentren bedingt durch die kurzen Fe‐μ‐O‐Bindungen. Während ein Fe‐Fe‐Abstand von ≈2.5 Å für sechsfach‐koordinierte Zentren in Q und X unwahrscheinlich ist, könnte ein Fe 2 (μ‐O) 2 ‐Kern mit vierfacher (oder möglicherweise auch fünffacher) Koordination flexibel genug sein, um eine kurze Fe‐Fe‐Separierung mit großer Vorkanten‐Intensität zu ermöglichen. Diese Erkenntnis kann dazu beitragen, dass weitere Modelle für die Strukturen der hoch‐valenten Dieisen‐Intermediate, die sich im Zuge der biologischen O 2 ‐Aktivierung bilden, in Betracht gezogen werden.