植物类受体激酶BAK1复合物中的互为磷酸化研究

本文首次利用非标记质谱定量技术系统地研究了植物类受体激酶BAK1 与四种不同的相互作用蛋白BRI1、BIK1、FLS2 和EFR 的互为磷酸化作用。我们对BAK1 复合物中的类受体激酶的磷酸化肽段进行质谱鉴定和非标记定量质谱分析，发现BAK1 胞内域上的特定位点不仅能被这四种类受体激酶分别磷酸化，并且这些磷酸化位点能够差异性地调节BAK1 反向磷酸化不同类受体激酶底物的活性。另外，我们对一种有特殊表型的突变株中表达的BAK1 突变体蛋白的激酶活性进行全面表征。这些研究为揭示BAK1 作为共受体选择性调节植物细胞内不同类受体激酶触发的信号通路的机制提供了新线索。