Caracterização de lipase de aspergillus niger c e 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose

H. G. TAVARES, S. C. TERZI, E. F. SOUZA, L. M. F. GOTTSCHALK,E. M. PENHA, A. I. S. BRIGIDA

Blucher Chemical Engineering Proceedings(2018)

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摘要
O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases deAspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando pnitrofenillaurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidadefrente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger Cimobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 eperdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelotipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenilesteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
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