澳洲宝石鲈热休克蛋白90-β基因(HSP90-β)的cDNA克隆与表达

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)在鱼类的应激与免疫反应中起着重要的作用,HSP90-β是该家族的重要成员.为了探讨澳洲宝石鲈(Scortum barcoo)HSP90-β在免疫应答中的作用,本研究首次克隆得到了澳洲宝石鲈HSP90-β的全长cDNA序列.该序列长2708 bp,其中5′UTR长86 bp,3′UTR长444 bp,ORF长2178 bp,编码725个氨基酸,相对分子质量约为83200,具有5个HSP90家族的特征序列,没有信号肽序列和跨膜结构域,与其他鱼类HSP90-β氨基酸的序列一致性皆超过90％.正常情况下,澳洲宝石鲈HSP90-βmRNA主要在肝脏表达.而感染无乳链球菌(Streptococcus agalactiae)后,其在肝组织中的表达呈先降低后增加的趋势,在脾脏、头肾和脑组织则呈先上升后下降的趋势.这些结果表明澳洲宝石鲈HSP90-β可能参与了无乳链球菌感染引发的免疫反应.