鲢肌球蛋白胶凝过程中化学键变化与动态流变特性的关系

通过研究鲢肌球蛋白二级结构和二硫键、非二硫共价键、疏水相互作用这3种主要化学作用力随温度的变化及其聚集行为,探讨鲢肌球蛋白胶凝过程中的动态流变行为变化的机理.研究表明:在35～55℃温度内,肌球蛋白变性引起尾部的α-螺旋大量解旋,尾部疏水性侧链暴露,表面疏水性大幅度增加,同时肌球蛋白分子头部-SH氧化形成二硫键,溶解度大幅度下降,非二硫共价键大量形成;在55～ 80℃温度区间内,肌球蛋白的表面疏水性、二硫键含量继续小幅增加,而非二硫共价键含量降低.在28.4～37℃和40.3 ～69℃这2个温度区间内储藏模量增加,由1.08 Pa增加至246.90 Pa,而其余温度区间储藏模量降低.3种化学作用力在不同温度区间对储藏模量的贡献不同,在28.4 ～37℃和40.3～50℃这2个温度区间内,3种化学作用力均随温度的增加而大幅度增加;在50～69.5℃温度区间内,二硫键和疏水相互作用依然随温度增加而增加,但是非二硫共价键随之降低.