大米蛋白-酪蛋白共架体构建及其自乳化行为研究

构建可溶性大米蛋白/酪蛋白共架体并探究其自乳化行为.大米蛋白与酪蛋白以质量比1∶1在碱性条件下(pH=12)混合,并用0.1 mo]/L HCl中和得到共架体蛋白(pH=7).溶解度及疏水性表征实验表明,大米蛋白与酪蛋白之间通过疏水作用结合,且大米蛋白的溶解度从1.67％提高至91.0％.此外,等温滴定量热法表明共架体蛋白与丁香酚进行自发放热反应.共架体蛋白与不同比例丁香酚进行自乳化,形成平均粒径＜200 nm,Zeta-电位＜-30 mV的纳米乳,乳液中蛋白质利用率最高达79.75％,丁香酚装载量为28.54 μg/mL,蛋白质与丁香酚的最大结合量为336.78μL/g.贮藏28 d乳液粒径均匀分布且Zeta-电位值不变,表明该乳液具有良好贮藏稳定性.乳液控释研究表明,乳液具有良好控释作用且符合一级释放动力学模型.