Die Kohlenmonoxid-Dehydrogenase reduziert Cyanat zu Cyanid

Die Kohlenmonoxid-Dehydrogenase (CODH) hat eine hohe Umweltrelevanz aufgrund ihrer Fahigkeit, CO2 biokatalytisch zu reduzieren. Trotz intensiver Bemuhungen in den vergangenen Jahrzehnten ist der katalytische Mechanismus der CODH noch nicht vollstandig aufgeklart. In einer spektroskopischen und theoretischen Studie prasentieren wir nun erste Beweise fur eine Reduktion von Cyanat (NCO−) zu Cyanid (CN−) am C-Cluster. Das Addukt bleibt am katalytischen Zentrum gebunden und bildet den so genannten CN−-inhibierten Zustand. Interessanterweise findet diese Umwandlung nicht in Kristallen von CODHIICh statt, was anhand des Fehlens der entsprechenden CN-Streckschwingungsbanden belegt werden kann. Die Transformation von NCO−, eines Inhibitors des Cred2-Zustands der CODH, konnte den CO2-Umsatz nachahmen und auf diese Weise neue Perspektiven fur die Aufklarung des genauen katalytischen Mechanismus der CODH bieten.