风疹病毒E1蛋白与受体结合特定结合域的预测

目的 同源模建E1蛋白及其受体髓鞘少突胶质细胞糖蛋白(myelin oligodendrocyte glycoprotein,MOG)的三维结构,应用分子对接的方法预测E1蛋白与其受体MOG的候选结合氨基酸残基.方法 采用MODELLER程序预测E1蛋白及其受体MOG的三维结构,并应用CASTp server进行活性口袋的预测;采用ProtScale进行疏水性分析,应用基于隐马尔可夫模型(HMM)算法的SMART程序搜索蛋白序列的motif;采用PyMOL-APBS软件设计E1蛋白及其受体MOG分子的腔介质结构,分析其表观静电势,应用PLATINUM程序进行分子对接,寻找其结合位点.结果 E1蛋白由3个结构域组成,其中D1、D3处于结构的底部,形成一个大的口袋,C-末端与D2的一侧形成另一个大的口袋,其余口袋主要集中在D2上半部的融合面中;MOG的结构模型为8个反平行的β折叠组成的一个β折叠桶,预测结构的主链构象的所有氨基酸均处于允许区.在MOG N-末端1～17位的氨基酸残基形成一个motif(low complexityregion),46～ 127位的氨基酸残基形成了一个motif V型免疫球蛋白样结构域(Immunoglobulin V-Type,IGv);lowcomplexity region段氨基酸残基表现为强疏水性.MOG N-末端的5个残基基序及ARG101 ～ GLU107构成的β转角共同形成一个突起的结构,插入到E1蛋白的活性口袋中,与口袋中的ALA86、TYR90、TYR101、PHE102、ASN103、GLY 105、SER107、TYR109、ALA122、PHE123、HIS125、SER 126相互结合.结论 应用计算机模拟技术预测了E1蛋白与其受体MOG结合的特定结合域,为今后进一步研究其相互作用奠定了基础.