Chemische Evolution eines bakteriellen Proteoms

Angewandte Chemie(2015)

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Abstract
Der naturliche Satz an Aminosauren innerhalb des genetischen Codes wurde durch kontinuierliche Evolution von Escherichia coli so modifiziert, dass diese in Gegenwart der synthetischen Aminosaure L-β-(Thieno[3,2-b]pyrrolyl)alanin ([3,2]Tpa) als alleiniges Surrogat zur kanonischen Aminosaure L-Tryptophan (Trp) wachsen. Mittels Langzeit-Kultivierung in synthetischem Nahrmedium konnten Bakterien evolviert werden, die diese Substitution im Proteom an allen 20899 TGG-Codons im Genom von E. coli W3110 aufweisen. Die erzeugten Bakterien mit naturfremder Aminosaurezusammensetzung zeigen robustes Wachstum selbst in Abwesenheit von Tryptophan. Unsere Experimente stellen einen richtungweisenden Ansatz zur Evolution synthetischer Zellen mithilfe alternativer biochemischer Basiskomponenten dar.
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