肌球蛋白轻链激酶活性片段对肌球蛋白轻链的非钙依赖性磷酸化作用特征
Acta Biochimica et Biophysica Sinica（2003）
Abstract
肌球蛋白轻链激酶(MLCK)的活性片段(MLCKF)能比完整的MLCK更有效地、以非钙依赖性的方式磷酸化肌球蛋白轻链(MLC20).该片段是用胰蛋白酶水解MLCK, 再经DEAE-52柱层析分离而获得的, 分子量约为61 kD.Western印迹已证实该MLCKF与完整的MLCK同源.MLCKF对肌球蛋白轻链的磷酸化作用及其作用特征通过甘油电泳及Scoin Image扫描软件检测, 肌球蛋白ATP酶活性通过分光光度法检测.实验结果证实, MLCKF催化的MLC20非钙依赖性磷酸化(CIPM)比MLCK催化的CIPM效力高、耗能多, 但比MLCK催化的MLC20钙依赖性磷酸化(CDPM)效力低、耗能少; MLCKF催化的CIPM与MLCK催化的CIPM均较MLCK催化的CDPM稳定, 不易受温育温度、温育时间及离子浓度等变化的影响, 且对MLCK抑制剂ML-9敏感性低.
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Key words
Mg2+-ATPase activity,Myosin light chain kinase fragment (MLCKF),Phosphorylation,Proteolysis
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